A suplementação de proteína em combinação com treinamento de resistência pode aumentar a massa muscular e a força muscular em indivíduos idosos. O objetivo deste estudo foi avaliar a influência da suplementação proteica pós-exercício com peptídeos de colágeno versus placebo na massa muscular e na função muscular após treinamento resistido em idosos com sarcopenia.
Estudos demonstraram que os peptídeos de colágeno contendo principalmente aminoácidos não essenciais aumentam a massa livre de gordura (FFM) e a força em homens sarcopênicos.
O objetivo deste estudo foi investigar se a suplementação de peptídeo de colágeno em combinação com RET influencia a composição proteica do músculo esquelético. Vinte e cinco homens jovens (idade: 24,2 ± 2,6 anos, massa corporal (BM): 79,6 ± 5,6 kg, altura: 185,0 ± 5,0 cm, massa gorda (FM): 11,5% ± 3,4%) completaram as medições de composição corporal e força e biópsias do vasto lateral foram feitas antes e depois de uma intervenção de treinamento de 12 semanas.
Para concluir, o uso de RET em combinação com a suplementação de peptídeo de colágeno resulta em um aumento mais pronunciado na massa muscular, massa magra e força muscular do que o RET sozinho. Mais proteínas foram reguladas positivamente na intervenção COL, a maioria das quais associadas a fibras contráteis.
Sacopernia
A definição de sarcopenia inclui tanto um declínio relacionado à idade na massa muscular quanto uma redução no desempenho muscular funcional. A sarcopenia está associada a um risco aumentado de quedas e a uma prevalência geral de fragilidade. Várias investigações têm mostrado que o início da sarcopenia pode ser retardado e o progresso desacelerado pela atividade física regular, principalmente exercícios resistidos.
Introdução
O músculo esquelético é um tecido dinâmico que se adapta às condições externas e reage à atividade física aguda e de longo prazo e às condições de alimentação. A manutenção da massa muscular não é importante apenas para os atletas, mas também para a saúde e o envelhecimento.
O colágeno é a proteína mais representada no corpo humano (30% da concentração proteica). É um elemento importante da matriz extracelular (MEC) do músculo esquelético e tendões e é o principal responsável pela sua funcionalidade em termos de transmissão de força, flexibilidade e adaptação.
O benefício da suplementação de colágeno na síntese de colágeno em relação à arquitetura do tendão foi demonstrado por vários estudos através da análise de participantes lesionados.
Os efeitos benéficos da suplementação de colágeno em estruturas passivas estão associados a maior força muscular após uma melhora na transmissão de força.
Os métodos de análise proteômica têm sido cada vez mais desenvolvidos e usados para fornecer informações sobre as vias moleculares e analisar as respostas à atividade física ou nutrientes.
Materiais e métodos
Design experimental
O objetivo deste estudo duplo-cego, randomizado e controlado por placebo foi investigar os efeitos de 12 semanas de treinamento de resistência de hipertrofia combinado com suplementação de colágeno no proteoma do músculo esquelético.
Todas as sessões de treinamento supervisionadas incluíram os seguintes exercícios em diferentes ordens: agachamento (SQ), levantamento terra (DL), supino reto (BP), remo (R) com halteres e extensões de joelho.
Após um aquecimento padronizado, foi realizada uma série de 10 repetições a 50% de 1 repetição máxima (RM) do participante, seguida de três séries de 10 repetições a 70% de 1-RM com intervalo de 2 minutos entre as séries.
Participantes
Vinte e cinco estudantes de esportes saudáveis participaram do estudo. Para serem incluídos no estudo, os participantes deveriam ter conhecimento básico das habilidades técnicas necessárias para o uso da barra e atingir um desempenho de agachamento de pelo menos 100% do próprio peso corporal.
O tamanho da amostra de n = 25 (COL: n = 12, idade: 24,4 ± 2,3 anos, altura corporal: 185,8 ± 5,0 cm, massa corporal: 81,4 ± 6,6 kg; PLA: n = 13, idade: 23,9 ± 2,9 anos, altura corporal: 184,3 ± 5,0 cm, massa corporal: 77,9 ± 4,1 kg) foi usado para a análise experimental do proteoma experimental.
Suplementação
O suplemento administrado ao grupo de intervenção ( n = 12) continha 15 g de colágeno hidrolisado, enquanto os indivíduos do grupo PLA ( n = 13) receberam um suplemento não calórico de dióxido de silício. Os participantes consumiram o suplemento de colágeno ou placebo diariamente durante o período de intervenção de 12 semanas. Nos dias de treino, o suplemento foi consumido dissolvido em 250 mL de água sob observação imediatamente após cada treino. Os participantes foram instruídos a não consumir alimentos e bebidas calóricas adicionais dentro de 60 minutos após o término do treinamento para evitar interações cruzadas. Nos dias sem treinamento, o suplemento foi ingerido em um horário semelhante para distribuir a ingestão e permitir cerca de 24 horas entre as ingestões.
Verisol® – Colágeno
O colágeno, uma proteína fibrosa que está presente na maior parte do tecido conjuntivo e representa entre 30% a 35% do total.
Protocolos de teste
Três dias de teste diferentes foram absolvidos na mesma ordem e no mesmo dia da semana antes e depois do período de intervenção. Após um período de jejum de 12 horas, massa corporal total (MC), massa corporal livre de gordura (FFM) e massa gorda (FM) foram determinadas usando um sistema de análise de impedância bioelétrica. Após um pequeno café da manhã autopreparado, o teste de 1-RM foi realizado usando o método descrito por Kreamer et al. para SQ, DL, BP e R.
Proteômica
Amostras de músculo (25–50 mg) foram pulverizadas em nitrogênio líquido e homogeneizadas em gelo e ressuspensas em tampão de ureia (7 M de ureia, 2 M de tioureia, 20 mM de Trisbase pH 8,5) para produzir uma lise precisa. As amostras ressuspensas foram sonicadas 6 vezes por 10 s cada, com 10 s de repouso no gelo para suportar o processo de lise.
As identificações de peptídeos foram importadas para Progenesis e atribuídas às respectivas características. A progênese usa o princípio do agrupamento de proteínas, quando um peptídeo não pode ser atribuído de forma inequívoca a uma única proteína, mas é exclusivo para um grupo de proteínas.
A taxa de descoberta falsa (FDR) foi estimada separadamente para cada pesquisa usando o Algoritmo de Inferência de Proteínas (PIA).
Análise estatística
O teste de Kolmogorov-Smirnoff foi utilizado para testar a distribuição normal das variáveis (diferenças). Uma ANOVA de duas vias com medidas repetidas (tempo × tratamento) foi usada para analisar as diferenças significativas entre os grupos ao longo do tempo. Se a ANOVA mostrou um efeito significativo ( p ≤ 0,05), testes post-hoc foram realizados usando testes t pareados (pré vs. pós) e testes t foram usados para amostras independentes para detectar diferenças entre os grupos. O nível de significância estatística foi estabelecido em p ≤ 0,05 e foi ajustado para alfa (correção de Bonferroni).
Resultados e discussão
A análise das amostras de sangue revelou aumentos significativos de hidroxiprolina para cada participante no COL duas horas após a ingestão do peptídeo de colágeno (pré: 33,3 ± 19,7 µmol/L, pós: 95,8 ± 27,1 µmol/L; p ≤ 0,0125) em comparação com os participantes no o grupo PLA (pré: 14,4 ± 6,4 µmol/L, pós: 14,3 ± 11,3 µmol/L; p = 0,956), indicando que todos os indivíduos foram capazes de absorver o colágeno hidrolisado.
A avaliação dietética não mostrou diferenças na ingestão calórica ou de macronutrientes entre os grupos. A ingestão média de proteína em três dias incluindo o suplemento foi de 135,1 ± 29,0 g/dia em COL e 145,8 ± 52,7 g/dia em PLA ( p = 0,557), representando uma ingestão adequada e igual de proteína de 1,66 g/kg/dia (COL ) e 1,86 g/kg/dia (PLA).
No COL, várias proteínas com diferentes funções miofibrilares foram identificadas como estando em maior abundância em relação ao PLA, por exemplo, proteínas de miosina (cadeia leve reguladora de miosina 2, miosina-8, cadeia leve de miosina 1/3) e proteínas de ligação à actina (alfa-actinina -2, sinaptopodina, tropomodulina-4), incluindo tropomiosinas (cadeia beta da tropomiosina, cadeia alfa-3 da tropomiosina).
O COL induziu uma maior abundância em proteínas sendo associado a adaptações ao treinamento resistido. Esses efeitos podem ser causados pelo alto teor de peptídeo de hidroxiprolina da suplementação de peptídeo de colágeno, como foram capazes de mostrar um aumento na diferenciação de mioblastos e hipertrofia de miotubos em células C2C12 de músculo esquelético murino por hidroxiprolina-glicina-peptídeos.
Em contraste, o colágeno 5alpha1, colágeno 15alpha1 e colágeno 18alpha1 foram apenas regulados positivamente em COL, enquanto o PLA mostrou um enriquecimento dobrado da proteína lumican. O colágeno 5alpha1 é um colágeno fibrilar normalmente contido em regiões ricas em colágeno 1, desempenhando um papel crítico na fibrilogênese e organização fibrilar.
Conclusões
Em conclusão, após 12 semanas de treinamento de resistência para hipertrofia em combinação com suplementação de colágeno em comparação com um placebo, encontramos BM e FFM significativamente maiores e um aumento ligeiramente mais pronunciado na força em COL em comparação com PLA.
Os indivíduos em COL mostraram um número significativamente maior de proteínas reguladas positivamente e significativamente mais vias associadas ao exercício de resistência em comparação com o PLA após a intervenção, indicando efeitos mais fortes para a combinação de treinamento de força e suplementação no proteoma do músculo esquelético do que o treinamento de força sozinho.
Fontes:
https://www.mdpi.com/2072-6643/11/5/1072
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4594048/
